Klíčový rozdíl - Trypsin vs. Chymotrypsin
Trávení bílkovin je velmi důležitý proces při celkovém trávení v živých organismech. Komplexní proteiny jsou tráveny na monomery aminokyselin a jsou absorbovány tenkým střevem. Proteiny jsou nezbytné, protože slouží hlavní funkční a strukturální roli v organismu. Štěpení bílkovin probíhá pomocí enzymů štěpících bílkoviny, které zahrnují trypsin, chymotrypsin, peptidázy a proteázy. Trypsin je enzym trávící bílkoviny, který štěpí peptidovou vazbu na základní aminokyseliny, které zahrnují lysin a arginin. Chymotrypsin je také enzym trávící bílkoviny, který štěpí peptidovou vazbu na aromatické aminokyseliny, jako je fenylalanin, tryptofan a tyrosin. Klíčovým rozdílem mezi trypsinem a chymotrypsinem je poloha aminokyseliny, ve které se štěpí v proteinu. Trypsin se štěpí v pozicích bazických aminokyselin, zatímco chymotrypsin se štěpí v pozicích aromatických aminokyselin.
OBSAH
1. Přehled a klíčový rozdíl
2. Co je to trypsin
3. Co je to Chymotrypsin
4. Podobnosti mezi Trypsinem a Chymotrypsinem
5. Porovnání vedle sebe - Trypsin vs. Chymotrypsin ve formě tabulky
6. Shrnutí
Co je Trypsin?
Trypsin je protein 23,3 kDa, který patří do rodiny serinových proteáz a jeho hlavními substráty jsou bazické aminokyseliny. Mezi tyto základní aminokyseliny patří arginin a lysin. Trypsin objevil v roce 1876 Kuhne. Trypsin je globulární protein a existuje ve své neaktivní formě, kterou je trypsinogen - zymogen. Mechanismus účinku trypsinu je založen na aktivitě serinové proteázy.
Trypsin se štěpí na C terminálním konci bazických aminokyselin. Jedná se o hydrolýzní reakci, která probíhá v tenkém střevě při pH - 8,0. Aktivace trypsinogenu probíhá odstraněním terminálního hexapeptidu a produkuje aktivní formu; trypsin. Aktivní trypsin je dvou hlavních typů; α - trypsin a β-trypsin. Liší se svou tepelnou stabilitou a strukturou. Aktivní místo trypsinu obsahuje histidin (H63), kyselinu asparagovou (D107) a serin (S200).
Obrázek 01: Trypsin
Enzymatický účinek trypsinu je inhibován DFP, aprotininem, Ag +, benzamidinem a EDTA. Aplikace trypsinu zahrnují disociaci tkáně, trypsinizaci v buněčné kultuře zvířat, tryptické mapování, proteinové studie in vitro, otisky prstů a v aplikacích pro tkáňové kultury.
Co je Chymotrypsin?
Chymotrypsin má molekulovou hmotnost 25,6 kDa a patří do rodiny serinových proteáz a je to endopeptidáza. Chymotrypsin existuje ve své neaktivní formě, kterou je chymotrypsinogen. Chymotrypsin byl objeven v roce 1900. Chymotrypsin hydrolyzuje peptidové vazby na aromatických aminokyselinách. Tyto aromatické substráty zahrnují tyrosin, fenylalanin a tryptofan. Substráty tohoto enzymu jsou hlavně v L-izomerech a snadno působí na amidy a estery aminokyselin. Optimální pH, při kterém působí chymotrypsin, je 7,8 - 8,0. Existují dvě hlavní formy chymotrypsinu, jako je chymotrypsin A a chymotrypsin B, a tam se mírně liší strukturálními a proteolytickými vlastnostmi. Aktivní místo chymotrypsinu obsahuje katalytickou triádu a je složeno z histidinu (H57), kyseliny asparagové (D102) a serinu (S195).
Obrázek 02: Chymotrypsin
Aktivátory chymotrypsinu jsou Cetyltrimethylamoniumbromid, Dodecyltrimethylamoniumbromid, Hexadecyltrimethylamoniumbromid a Tetrabutylamoniumbromid. Inhibitory chymotrypsinu jsou peptidyl aldehydy, boronové kyseliny a deriváty kumarinu. Chymotrypsin se komerčně používá při syntéze peptidů, mapování peptidů a peptidových otisků prstů.
Jaké jsou podobnosti mezi trypsinem a chymotrypsinem?
- Oba enzymy jsou serinové proteázy.
- Oba enzymy štěpí peptidové vazby.
- Oba enzymy působí v tenkém střevě.
- Oba enzymy existují v neaktivní formě jako zymogeny.
- Oba enzymy jsou složeny z katalytické triády obsahující ve svém aktivním místě histidin, kyselinu asparagovou a serin.
- Oba enzymy byly původně objeveny a extrahovány z dobytka.
- Produkce obou enzymů se v současnosti provádí pomocí technik rekombinantní DNA.
- Oba enzymy působí na optimální zásadité pH.
- Oba enzymy se používají in vitro v různých průmyslových odvětvích.
Jaký je rozdíl mezi trypsinem a chymotrypsinem?
Rozdílný článek uprostřed před tabulkou
Trypsin vs Chymotrypsin |
|
| Trypsin je enzym trávící bílkoviny, který štěpí peptidovou vazbu na základní aminokyseliny, jako je lysin a arginin. | Chymotrypsin, který je také enzymem trávícím bílkoviny, štěpí peptidovou vazbu na aromatické aminokyseliny, jako je fenylalanin, tryptofan a tyrosin. |
| Molekulární váha | |
| Molekulová hmotnost trypsinu je 23,3 k Da. | Molekulová hmotnost chymotrypsinu je 25,6 k Da. |
| Substráty | |
| Komplexní proteiny jsou tráveny na monomery aminokyselin a jsou absorbovány tenkým střevem. | Aromatické aminokyselinové substráty, jako je tyrosin, tryptofan a fenylalanin, působí na chymotrypsin. |
| Zymogenní forma enzymu | |
| Trypsinogen je neaktivní forma trypsinu. | Chymotrypsinogen je neaktivní forma chymotrypsinu. |
| Aktivátory | |
| Lanthanidy jsou aktivátory trypsinu. | Cetyltrimethylamoniumbromid, dodecyltrimethylamoniumbromid, hexadecyltrimethylamoniumbromid a tetrabutylamoniumbromid jsou aktivátory chymotrypsinu. |
|
Inhibitory |
|
| DFP, aprotinin, Ag +, benzamidin a EDTA jsou inhibitory trypsinu. | Peptidyl aldehydy, boronové kyseliny a deriváty kumarinu jsou inhibitory chymotrypsinu. |
Shrnutí - Trypsin vs Chymotrypsin
Peptidázy nebo proteolytické enzymy štěpí proteiny hydrolýzou peptidové vazby. Trypsin štěpí peptidovou vazbu na bazické aminokyseliny, zatímco chymotrypsin štěpí peptidovou vazbu na zbytky aromatických aminokyselin. Oba enzymy jsou serinové peptidázy a působí v tenkém střevě v prostředí zásaditého pH. V současné době je mnoho výzkumu zapojeno do výroby trypsinu a chymotrypsinu pomocí technologie rekombinantní DNA za použití různých bakteriálních a houbových druhů, protože tyto enzymy mají vysokou průmyslovou hodnotu. To je rozdíl mezi trypsinem a chymotrypsinem.
Stáhněte si verzi Trypsin vs. Chymotrypsin ve formátu PDF
Můžete si stáhnout verzi tohoto článku ve formátu PDF a použít jej pro offline účely podle citace. Stáhněte si zde verzi PDF. Rozdíl mezi trypsinem a chymotrypsinem
