Aminokyselina vs protein
Aminokyseliny a bílkoviny jsou organické molekuly, které jsou hojné v živých systémech.
Aminokyselina
Aminokyselina je jednoduchá molekula vytvořená s C, H, O, N a může to být S. Má následující obecnou strukturu.
Existuje asi 20 běžných aminokyselin. Všechny aminokyseliny mají -COOH, -NH 2skupiny a -H vázané na uhlík. Uhlík je chirální uhlík a alfa aminokyseliny jsou nejdůležitější v biologickém světě. D-aminokyseliny se nenacházejí v bílkovinách a nejsou součástí metabolismu vyšších organismů. Některé jsou však důležité ve struktuře a metabolismu nižších forem života. Kromě běžných aminokyselin existuje řada neproteinových aminokyselin, z nichž mnohé jsou buď metabolickými meziprodukty nebo částmi neproteinových biomolekul (ornithin, citrulin). Skupina R se liší od aminokyseliny k aminokyselině. Nejjednodušší aminokyselinou, kde R skupina je H, je glycin. Podle skupiny R lze aminokyseliny rozdělit na alifatické, aromatické, nepolární, polární, kladně nabité, záporně nabité nebo polárně nenabité atd. Aminokyseliny přítomné jako ionty zwitter ve fyziologickém pH 7,4. Aminokyseliny jsou stavebními kameny bílkovin. Když se dvě aminokyseliny spojí a vytvoří dipeptid, dojde k kombinaci v -NH2 skupina jedné aminokyseliny se skupinou –COOH jiné aminokyseliny. Molekula vody je odstraněna a vytvořená vazba je známá jako peptidová vazba.
Protein
Proteiny jsou jedním z nejdůležitějších typů makromolekul v živých organismech. Proteiny lze podle jejich struktur rozdělit na primární, sekundární, terciární a kvartérní proteiny. Sekvence aminokyselin (polypeptidů) v proteinu se nazývá primární struktura. Když se polypeptidové struktury skládají do náhodných uspořádání, jsou známy jako sekundární proteiny. V terciárních strukturách mají proteiny trojrozměrnou strukturu. Když se několik trojrozměrných proteinových skupin spojí dohromady, vytvoří kvartérní proteiny. Trojrozměrná struktura proteinů závisí na vodíkových vazbách, disulfidových vazbách, iontových vazbách, hydrofobních interakcích a všech ostatních intermolekulárních interakcích v aminokyselinách. Proteiny hrají v živých systémech několik rolí. Podílejí se na formování struktur. Například,svaly mají proteinová vlákna jako kolagen a elastin. Vyskytují se také v tvrdých a tuhých strukturních částech, jako jsou nehty, vlasy, kopyta, peří atd. Další proteiny se nacházejí v pojivových tkáních, jako jsou chrupavky. Kromě strukturální funkce mají proteiny také ochrannou funkci. Protilátky jsou proteiny a chrání naše tělo před cizími infekcemi. Všechny enzymy jsou bílkoviny. Enzymy jsou hlavní molekuly, které řídí všechny metabolické aktivity. Dále se proteiny účastní buněčné signalizace. Proteiny se produkují na ribozomech. Signál produkující bílkoviny je předáván na ribozom z genů v DNA. Požadované aminokyseliny mohou pocházet z potravy nebo mohou být syntetizovány uvnitř buňky. Denaturace proteinů vede k rozvinutí a dezorganizaci sekundárních a terciárních struktur proteinů. Může to být způsobeno teplem, organickými rozpouštědly, silnými kyselinami a zásadami, čisticími prostředky, mechanickými silami atd.
Jaký je rozdíl mezi aminokyselinami a bílkovinami?
• Aminokyseliny jsou stavebními kameny bílkovin.
• Aminokyseliny jsou malé molekuly s malou molární hmotností. Naproti tomu proteiny jsou makromolekuly, kde může molární hmotnost překročit tisíckrát než u aminokyseliny.
• Existuje více druhů proteinů než aminokyselin. Vzhledem k tomu, jak může základní 20 aminokyselin uspořádat, může vzniknout mnoho proteinů.
