Klíčový rozdíl - enzym vs koenzym
Chemické reakce přeměňují jeden nebo více substrátů na produkty. Tyto reakce jsou katalyzovány speciálními proteiny zvanými enzymy. Enzymy působí jako katalyzátor většiny reakcí, aniž by byly spotřebovány. Enzymy jsou vyrobeny z aminokyselin a mají jedinečné aminokyselinové sekvence složené z 20 různých aminokyselin. Enzymy jsou podporovány malými neproteinovými organickými molekulami zvanými kofaktory. Koenzymy jsou jedním typem kofaktorů, které pomáhají enzymům provádět katalýzu. Klíčovým rozdílem mezi enzymem a koenzymem je, že enzym je protein, který katalyzuje biochemické reakce, zatímco koenzym je neproteinová organická molekula, která pomáhá enzymům aktivovat a katalyzovat chemické reakce. Enzymy jsou makromolekuly, zatímco koenzymy jsou malé molekuly.
OBSAH
1. Přehled a klíčový rozdíl
2. Co je to enzym
3. Co je koenzym
4. Porovnání vedle sebe - enzym vs koenzym
5. Shrnutí
Co je to enzym?
Enzymy jsou biologické katalyzátory živých buněk. Jsou to bílkoviny složené ze stovek až milionů aminokyselin spojených dohromady jako perly na provázku. Každý enzym má jedinečnou aminokyselinovou sekvenci a je určen specifickým genem. Enzymy urychlují téměř všechny biochemické reakce v živých organismech. Enzymy ovlivňují pouze rychlost reakce a jejich přítomnost je nezbytná pro zahájení chemické přeměny, protože aktivační energie reakce je snížena enzymy. Enzymy mění rychlost reakce, aniž by byly spotřebovány nebo beze změny chemické struktury. Stejný enzym může katalyzovat přeměnu více a více substrátů na produkty tím, že prokazuje schopnost znovu a znovu katalyzovat stejnou reakci.
Enzymy jsou vysoce specifické. Konkrétní enzym se váže se specifickým substrátem a katalyzuje specifickou reakci. Specifičnost enzymu je způsobena tvarem enzymu. Každý enzym má aktivní místo se specifickým tvarem a funkčními skupinami pro specifickou vazbu. Pouze konkrétní substrát bude odpovídat tvaru aktivního místa a bude se s ním vázat. Specifičnost vazby na enzymový substrát lze vysvětlit dvěma hypotézami, které se jmenují lock a key hypotéza a hypotéza indukovaného přizpůsobení. Hypotéza zámku a klíče naznačuje, že shoda mezi enzymem a substrátem je specifická podobně jako zámek a klíč. Hypotéza indukovaného přizpůsobení říká, že tvar aktivního místa se může změnit tak, aby odpovídal tvaru konkrétního substrátu, podobně jako rukavice padnoucí do ruky.
Enzymatické reakce jsou ovlivňovány několika faktory, jako je pH, teplota atd. Každý enzym má optimální hodnotu teploty a hodnotu pH, aby pracoval efektivně. Enzymy také interagují s nebílkovinnými kofaktory, jako jsou protetické skupiny, koenzymy, aktivátory atd., Aby katalyzovaly biochemické reakce. Enzymy mohou být zničeny při vysoké teplotě nebo vysokou kyselostí nebo zásaditostí, protože jsou to bílkoviny.
Obrázek 01: Indukovaný fit model aktivity enzymu.
Co je koenzym?
Chemickým reakcím napomáhají nebílkovinné molekuly zvané kofaktory. Kofaktory pomáhají enzymům katalyzovat chemické reakce. Existují různé typy kofaktorů a koenzymy jsou jedním z nich. Koenzym je organická molekula, která se kombinuje s komplexem enzymového substrátu a napomáhá procesu katalýzy reakce. Jsou také známé jako pomocné molekuly. Jsou složeny z vitamínů nebo odvozeny z vitamínů. Proto by strava měla obsahovat vitamíny, které poskytují základní koenzymy pro biochemické reakce.
Koenzymy se mohou vázat na aktivní místo enzymu. Volně se váží s enzymem a napomáhají chemické reakci poskytováním funkčních skupin potřebných pro reakci nebo změnou strukturní konformace enzymu. Proto je vazba substrátu snadná a reakce směřuje k produktům. Některé koenzymy působí jako sekundární substráty a na rozdíl od enzymů se na konci reakce chemicky mění.
Koenzymy nemohou katalyzovat chemickou reakci bez enzymu. Pomáhají enzymům aktivovat se a vykonávat jejich funkce. Jakmile se koenzym váže na apoenzym, stává se z enzymu aktivní forma enzymu zvaného holoenzym a iniciuje reakci.
Příklady koenzymů jsou adenosintrifosfát (ATP), nikotinamid adenin dinukleotid (NAD), Flavin adenin dinukleotid (FAD), koenzym A, vitamíny B1, B2 a B6 atd.
Obrázek 02: Vazba kofaktoru s apoenzymem
Jaký je rozdíl mezi enzymem a koenzymem?
Rozdílný článek uprostřed před tabulkou
Enzym vs koenzym |
|
| Enzymy jsou biologické katalyzátory, které urychlují chemické reakce. | Koenzymy jsou organické molekuly, které pomáhají enzymům katalyzovat chemické reakce. |
| Molekulární typ | |
| Všechny enzymy jsou bílkoviny. | Koenzymy nejsou bílkoviny. |
| Změna v důsledku reakcí | |
| Enzymy se v důsledku chemické reakce nemění. | Koenzymy se v důsledku reakce chemicky mění. |
| Specifičnost | |
| Enzymy jsou specifické. | Koenzymy nejsou specifické. |
| Velikost | |
| Enzymy jsou větší molekuly. | Koenzymy jsou menší molekuly. |
| Příklady | |
| Amyláza, proteináza a kináza jsou příklady enzymů. | NAD, ATP, koenzym A a FAD jsou příklady koenzymů. |
Shrnutí - Enzym vs koenzym
Enzymy katalyzují chemické reakce. Koenzymy pomáhají enzymům katalyzovat reakci aktivací enzymů a poskytováním funkčních skupin. Enzymy jsou bílkoviny složené z aminokyselin. Koenzymy nejsou bílkoviny. Pocházejí hlavně z vitamínů. To jsou rozdíly mezi enzymy a koenzymy.
